Imunoglobulina

 São moléculas de glicoproteínas sintetizadas e excretadas por células plasmáticas derivadas dos linfócitos B, presentes no plasma, tecidos e secreções que atacam proteínas estranhas ao corpo, chamadas de antígenos, realizando assim a defesa do organismo (imunidade humoral). Depois que o sitema imunológico entra em contato com um antígeno (proveniente de bactérias, fungos, etc.), são produzidos anticorpos específicos contra ele. .As imunoglobulinas derivam seu nome da descoberta de que elas migram com as proteínas globulares quando soro contendo anticorpos é colocado em um campo elétrico.

 Há cinco classes de imunoglobulina com função de anticorpo: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.

A molécula de imunoglobulina  é de natureza tetramérica e pode ser caracteristicamente separada em duas cadeias pesadas e duas cadeias leves. Essas moléculas são responsáveis pelo reconhecimento de determinantes antigênicos das substâncias/invasores exógenos e também pela ativação de sistemas efetores celulares, que, em última instância, os eliminam. Devido às funções que desempenham, essas moléculas apresentam uma ambigüidade estrutural: por um lado, sua extremidade N-terminal (Fab – fração ligante ao antígeno) apresenta uma variabilidade superficial capaz de interagir com moléculas dos mais variados tipos, enquanto que a porção carboxi-terminal (Fc-fração cristalizável) deve ser reconhecida por células efetoras do sistema imune, o que pressupõe uma certa constância estrutural. É essa região (Fc) que se liga aos receptores de membrana citoplasmática de macrófagos, linfócitos e outras células efetoras, invocando a resposta imune a partir do reconhecimento do antígeno, o “corpo estranho”. A contribuição de cada uma das cadeias nessas funções é desigual, pois, enquanto a porção ligante ao antígeno (Fv – região formada pelos domínios variáveis de ambas as cadeias) é formada pelo domínio amino-terminal de ambas as cadeias, o Fc é formado unicamente pela cadeia pesada.